文献类型：期刊文献

中文题名：普通油茶泛素结合酶UBE2-J2的cDNA序列及蛋白质结构分析

英文题名：Characterization of a Novel Ubiquitin-conjugating Enzyme from Camellia oleifera

作者：林萍[1] 姚小华[1] 曹永庆[1] 龙伟[1] 王开良[1] 滕建华[2]

第一作者：林萍

机构：[1]中国林业科学研究院亚热带林业研究所;[2]浙江省金华市东方红林场

年份：2013

卷号：26

期号：6

起止页码：744-751

中文期刊名：林业科学研究

外文期刊名：Forest Research

收录：CSTPCD;;Scopus;北大核心:【北大核心2011】；CSCD:【CSCD2013_2014】；

基金：国家林业公益性行业科研专项"林改后南方林地可持续高效经营关键技术研究与集成示范"(201004008);中央级公益性科研院所基本科研业务费专项资金项目"油茶品种分子鉴别系统构建及油茶基因芯片开发"(RISF6804)

语种：中文

中文关键词：普通油茶;泛素结合酶;Solexa测序;生物信息学

外文关键词：Camellia oleifera ; ubiquitin-conjugating enzyme （ E2 ） ; Solexa sequencing ; bioinformatics

分类号：S718.46

摘要：泛素结合酶(E2)是泛素/26S蛋白酶体途径中3个关键酶之一,在靶蛋白识别、与泛素连接酶(E3)互作等蛋白的泛素依赖性水解和N-末端规则依赖性水解途径的关键环节中起重要作用。采用Solexa测序技术获得了1条普通油茶E2的全长cDNA序列,命名为UBE2-J2,该基因编码239AA,与其它物种的E2具有较高的一致性和相似性;同源建模的结果表明:普通油茶UBE2-J2蛋白具有泛素结合酶催化位点(UBCc),第8 122位氨基酸碱基为其泛素结合酶基因家族的保守区域,第75 122位氨基酸残基区域中有17个可与泛素形成硫酯键中间产物的残基,其中,87位的半胱氨酸残基是该酶活性中心位点,另有5个残基是与E3酶相互作用的位点。UBE2-J2具有C端延伸结构,故普通油茶UBE2-J2蛋白属于II类E2基因家族成员。
Ubiquitin-conjugating enzyme （E2） is one of three key enzymes in the ubiquitin-proteasome pathway （UPP）. And it＇s very important in the protein degradation pathways depend on ubiquitin or N-end rule, including identify the target protein, interaction with ubiquitin-protein ligating enzymes （E3）, and so on. A full length cDNA sequence of E2 was cloned by Solexa sequencing technology and named UBE2-J2. This cDNA codes 239 amino acids, and has significant amino acid sequence identity and similarity with E2s from other organism. The UBE2-J2 protein has an ubiquitin-conjugating enzyme E2 catalytic （UBCc） domain from 8th to 122nd amino acid residue. There are 17 residues to compose Ubiquitin thioester intermediate interaction residues, 5 residues to compose E3 in- teraction residues and the 87th residue is the active site cysteine on conserved domain UBCc. UBE2-J2 is a class II member of E2 family of Camellia oleifera according to bioinformatics analysis.